مقاله تاثیر اثرات ترمودینامیکی بر تغییرات انرژی و مقایسه برهم کنش های ساختاری در پروتئین گیرنده فاکتور رشد عصبی و آنزیم پروتئینی موثر در یادگیری که چکیده‌ی آن در زیر آورده شده است، در خرداد و تیر ۱۳۹۳ در فصلنامه دانشگاه علوم پزشکی سبزوار (اسرار) از صفحه ۳۶۲ تا ۳۶۹ منتشر شده است.
نام: تاثیر اثرات ترمودینامیکی بر تغییرات انرژی و مقایسه برهم کنش های ساختاری در پروتئین گیرنده فاکتور رشد عصبی و آنزیم پروتئینی موثر در یادگیری
این مقاله دارای ۸ صفحه می‌باشد، که برای تهیه‌ی آن می‌توانید بر روی گزینه‌ی خرید مقاله کلیک کنید.
کلمات مرتبط / کلیدی:
مقاله شبیه سازی مولکولی
مقاله فاکتور رشد عصبی
مقاله MM
مقاله OPLS
مقاله AMBER

نویسنده(ها):
جناب آقای / سرکار خانم: صباغ زاده ریحانه

چکیده و خلاصه‌ای از مقاله:
زمینه و هدف: دینامیک مولکولی، روشی برای شبیه سازی رفتار ترمودینامیکی مواد در سه فاز جامد، مایع و گاز با استفاده از نیرو، سرعت و مکان ذرات می باشد. دربین این عوامل، مهمترین عامل، نیرو است. در شبیه سازی دینامیک مولکولی کلاسیک، نیرو از پتانسیل کلاسیک به دست می آید. پتانسیل کلاسیکی، تابعی از مکان اتم ها یا هسته هاست و به موقعیت الکترون ها در اتم ها وابسته نیست. هدف از این کار، مطالعه و مقایسه انرژی محاسبه شده برای چند پروتئین مهم بیولوژیکی بوده است.
مواد و روش ها: شبیه سازی دینامیک مولکولی، روشی مناسب برای مدل سازی میکروسکوپی در مقیاس اتمی و مولکولی فراهم می کند. محاسبات روی یک کامپیوتر شخصی با برنامه هایپر کم انجام شد. ژئومتری بدون هیچ تغییری انجام شد و این امکان فراهم گردید که تمام اتم ها، پیوندها و زوایای دی هدرال به طور خود به خود تغییرکند.
یافته ها: انرژی نهایی ساختمان سه پروتئین در شبیه سازی های مونت کارلو، دینامیک مولکولی و دینامیک لانگوین انجام شد. بهینه کردن ساختار هندسی و برهم کنش انرژی های محاسبه شده با روش های مختلف برای چند پروتئین شامل گیرنده فاکتور رشد عصبی و آنزیم پروتئینی موثر در یادگیری مقایسه شد.
نتیجه گیری: در شبیه سازی دینامیک مولکولی کوانتومی، نیرو از پتانسیل کلاسیکی و معادله الکترونی شرودینگر محاسبه می شود. شبیه سازی کامپیوتری با معرفی روش های غیرتعادلی در تعیین خواص انتقالی و درنظرگرفتن اثرات مکانیک کوانتومی توسعه یافته است. انرژی پتانسیل و درجه حرارت درطی شبیه سازی ها، تقریبا ثابت هستند که این خود، نشان دهنده پایداری ساختمان این پروتئین ها در دماهای ذکر شده می باشد.