سال انتشار: ۱۳۹۱

محل انتشار: اولین همایش ملی دانشجویی بیوتکنولوژی

تعداد صفحات: ۱

نویسنده(ها):

منور نیستانی – دانشجوی کارشناسی ارشد دانشگاه سیستان و بلوچستان
آرزو قهقهائی – عضو هیئت علمی دانشگاه سیستان و بلوچستان
سیده زهرا بطحایی – عضو هیئت علمی دانشگاه تربیت مدرس

چکیده:

؛ Ƙ -کازئین یکی از فسفو‌پروتئین های خاص شیر می‌باشد که فقط یک ریشه فسفوسرین داشته و ۱۰٪ از شیر گاو را شامل می شود. شکل مونومریک Ƙ -کازئین دو ریشه سیستئین دارد که با یک پل دی سولفیدی داخل زنجیره‌ای به هم متصل می‌شوند. پایداری میسل کازئین به حضور Ƙ -کازئین در سطح میسل وابسته است جایی که α -کازئین به عنوان یک حد فاصل بین میسلهای هیدروفوب و محیط آبی عمل می کند. چاپرون ها ماشین های مولکولی متنوعی هستند که در تا خوردن گستره ی وسیعی از پروتئین ها همکاری می‌کنند. α-کازئین که در شیر پستانداران فراوان می‌باشد، می تواند مانع ایجاد تجمعات آنزیمی و پروتئینی متنوعی می‌شود که به واسطه ی نور، مواد شیمیایی یا دما ایجاد شده اند.گلیسرول به عنوان عضوی از خانواده اسمولیت هادر شرایطin vivo پروتئین‌ها را در مقابل تجمعات و دناتوره شدن دمایی محافظت می کند . آرژنین و گلایسین ترکیباتی با وزن مولکولی کم هستند که با کاهش اندرکنش هیدروفوبیک ما بین پروتئین های دناتوره شده از تجمع آنها جلوگیری می کند. دراین مطالعه اثرمولکولهای کوچک مثل آرژنین وگلایسین روی فعالیت چاپرونی α-کازئین (یک چاپرون مولکولی) و گلیسرول (یک چاپرون شیمیایی) بر روی Ƙ-کازئین توسط اسپکتروسکوپی فلورسانس ذاتی و اسپکتروسکوپی دورنگ نمایی حلقوی بررسی شد. اسپکتروسکوپی فلورسانس ذاتی نشان داد که α-کازئین و گلیسرول به خوبی از تجمعات Ƙ -کازئین جلوگیری می‌کنند. فعالیت چاپرونی الفا کازئین در حضور گلایسین وآرژنین کاهش می یابد که میزان این کاهش در مورد آرژنین بیشتراست. با این وجود فعالیت چاپرونی گلیسرول (چاپرون شیمیایی) در حضور آرژنین افزایش در حالی‌که در حضور گلایسین کاهش می‌یابد. طیف اسپکتروسکوپی دورنگ نمایی حلقوی تغییرات ساختاری آلفا کازئین را در حضور مولکول های کوچک مشخص نمود که می‌تواند توضیحی برای تغییر فعالیت چاپرونی آن باشد. در نتیجه α-کازئین در غیاب مولکول‌های کوچک چاپرون بهتری می‌باشد اما گلیسرول در حضور آرژنین عملکرد بهتری دارد.